Rotty, Berenice and Kallen, Joerg (2014) Caractérisation de cristaux de complexes protéines-ligands. Master Thesis, Universite Toulouse.

Abstract

L’étude des protéines et des interactions de celles-ci sont un enjeu important dans la recherche de traitement pour différentes maladies. Dans le contexte de mon stage, je me suis intéressée à certaines protéines impliquées dans des cancers ainsi que dans des réactions inflammatoires. Afin de trouver pour ces protéines des ligands potentiels, je vais utiliser différentes techniques telles que : la cristallisation combinée à la diffraction aux rayons X, la thermofluorimétrie, ou encore la titration calorimétrique isotherme. Les ligands obtenus pourront être par la suite optimisés afin d’avoir entre autre une meilleure affinité pour la protéine d’intérêt. La cristallographie à rayons X est une des méthodes les plus utilisées pour obtenir une structure 3D à haute résolution de complexes protéine-ligand. La structure de ces complexes est primordiale dans le développement de nouveaux médicaments afin de déterminer le type d’interaction mis en place. Les ligands montrant une interaction vont être modifiés de façon à ce que celle-ci soit la plus forte possible. Car en cas de forte interaction entre la protéine et le ligand, la cinétique d’action de la protéine est modifié. La protéine ne remplit donc plus son rôle.

Item Type:	Article
Keywords:	crystallization, seeding, biophysics, X-ray, FBS, DSF, DSLS, ITC
Date Deposited:	02 May 2016 23:45
Last Modified:	02 May 2016 23:45
URI:	https://oak.novartis.com/id/eprint/22696